Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas en las células vivas. Por lo general, son proteínas que tienen una forma y estructura específicas que les permiten unirse a sus sustratos (las moléculas en las que actúan) y convertirlos en productos. Las enzimas son esenciales para muchos procesos en la vida, como el metabolismo, la replicación del ADN, la transcripción, la traducción y la transducción de señales. Sin embargo, las enzimas no siempre están activas al mismo nivel. Su actividad puede ser influenciada por varios factores que afectan su estructura, estabilidad e interacciones con sustratos y otras moléculas.
Temperatura
La temperatura afecta la energía cinética de las moléculas, lo que a su vez afecta la frecuencia e intensidad de las colisiones entre enzimas y sustratos. A medida que aumenta la temperatura, la actividad enzimática generalmente aumenta, hasta que alcanza una temperatura óptima. Más allá de este punto, la actividad enzimática disminuye a medida que la alta temperatura provoca que la enzima pierda su forma y estructura (desnaturalización), lo que reduce su capacidad para unirse al sustrato. La temperatura óptima para la mayoría de las enzimas está entre 25-35°C, pero algunas enzimas pueden funcionar a temperaturas más altas o más bajas dependiendo de su origen y función. Por ejemplo, las enzimas termofílicas de bacterias que viven en manantiales calientes pueden trabajar a temperaturas superiores a 80°C.
pH
El pH mide la acidez o alcalinidad de una solución. Afecta la carga y polaridad de los aminoácidos en la enzima, lo que a su vez afecta la forma y estructura de la enzima. Cada enzima tiene un rango de pH óptimo donde es más activa. Fuera de este rango, la actividad enzimática disminuye a medida que el pH cambia las interacciones entre los aminoácidos y altera la forma y estructura de la enzima. El rango de pH óptimo para la mayoría de las enzimas está entre 6-8, pero algunas enzimas pueden trabajar en pH más ácidos o básicos dependiendo de su origen y función. Por ejemplo, la pepsina es una enzima que digiere proteínas en el estómago y funciona mejor a pH 1.5.
Activadores
Los activadores son moléculas que aumentan la actividad de una enzima al unirse a ella y cambiar su forma o estructura de manera que mejore su capacidad para unirse a sustratos o catalizar reacciones. Los activadores pueden ser coenzimas (moléculas orgánicas que ayudan a las enzimas en su función) o cofactores (iones inorgánicos que ayudan a las enzimas en su función). Por ejemplo, el NAD+ es una coenzima que actúa como activador para muchas enzimas deshidrogenasas que catalizan reacciones de oxidación-reducción. El magnesio es un cofactor que actúa como activador para muchas enzimas que catalizan reacciones que involucran ATP.
Inhibidores
Los inhibidores son moléculas que disminuyen la actividad de una enzima al unirse a ella y cambiar su forma o estructura de manera que reduzca su capacidad para unirse a sustratos o catalizar reacciones. Los inhibidores pueden clasificarse en dos tipos: competitivos y no competitivos. Los inhibidores competitivos son moléculas que se asemejan al sustrato y compiten con él por unirse al sitio activo de la enzima. Reducen la velocidad de reacción al disminuir la disponibilidad de moléculas de sustrato para unirse a las enzimas. Los inhibidores no competitivos son moléculas que se unen a un sitio diferente en la enzima (sitio alostérico) y cambian su forma o estructura de manera que afecta su sitio activo. Reducen la velocidad de reacción al disminuir.
Concentración de Enzimas
La concentración de enzimas afecta la velocidad de una reacción enzimática al afectar la disponibilidad de moléculas de enzima para unirse a sustratos. A medida que aumenta la concentración de enzima, la velocidad de reacción también aumenta, hasta que alcanza una velocidad máxima. Más allá de este punto, la velocidad de reacción no cambia mucho a medida que la concentración de sustrato se vuelve limitante. Es decir, hay más moléculas de enzima que moléculas de sustrato disponibles para la reacción. La velocidad máxima de reacción depende de la naturaleza de la enzima y el sustrato, así como de otros factores como la temperatura y el pH.
Concentración de Sustrato
La concentración de sustrato afecta la velocidad de una reacción enzimática al afectar la disponibilidad de moléculas de sustrato para unirse a enzimas. A medida que aumenta la concentración de sustrato, la velocidad de reacción también aumenta, hasta que alcanza una velocidad máxima. Más allá de este punto, la velocidad de reacción no cambia mucho a medida que la concentración de enzima se vuelve limitante. Es decir, hay más moléculas de sustrato que moléculas de enzima disponibles para la reacción. La velocidad máxima de reacción depende de la naturaleza de la enzima y el sustrato, así como de otros factores como la temperatura y el pH.