Proteína (2): Aminoácidos Anfóteros, Propiedades Físicas y Químicas

Existen más de 500 aminoácidos en natural. La mayoría de ellos que no están involucrados en la síntesis de proteínas. Se llaman aminoácidos no proteinogénicos. Solo 22 tipos codificados por ADN se encuentran en proteínas. 20 tipos son regulados por el código genético estándar y dos adicionales, selenocisteína y pirrolisina, se insertan en proteínas por mecanismos especiales de traducción.

A veces, se encontrarán aminoácidos poco comunes modificados por enzima en péptido. El ejemplo clásico es hidroxiprolina e hidroxilisina que contribuyen a la triple hélice del colágeno.

Aminoácido Proteinogénico: Estructura, Propiedades Físicas, Químicas

Comparten características estructurales comunes. Cada aminoácido tiene un grupo amino (-NH₂), un grupo carboxilo (-COOH), un átomo de hidrógeno, y una cadena lateral distintiva llamada grupo R. Están todos unidos al mismo átomo de carbono central. Aunque la cadena lateral puede variar ampliamente, solo hay 20 diferentes en proteína.

Son cristales blancos con puntos de fusión de alrededor de 200°C. El grupo hidrofílico los hace solubles en agua, excepto el ácido aspártico, glicina y tirosina. La mayoría de los aminoácidos son insolubles en disolventes orgánicos, pero algunos se disuelven en disolventes orgánicos polares. Por ejemplo, la leucina y el triptófano son solubles en ácido fórmico. El ácido acético disuelve la cisteína. La alanina, prolina y tirosina pueden disolverse en etanol.

Su carbono quiral central rota la luz polarizada en plano, excepto la glicina aquiral donde este átomo no existe. Los aminoácidos L, solo involucrados en proteínas, rotan el plano de polarización hacia la izquierda, mientras que los aminoácidos D lo rotan hacia la derecha.

Aminoácido Anfótero

Los aminoácidos contienen un grupo carboxilo ácido que se ioniza en COO⁻ y H⁺ en agua. Su grupo amino básico captura un ion de hidrógeno para convertirse en NH₃⁺, dejando OH⁻ en agua. Esta naturaleza dual ácida y básica hace del aminoácido un compuesto anfiprótico con cargas positivas y negativas. Su carga superficial neta está influenciada por el valor de pH de la solución. Un pH más bajo o solución ácida lo hará cargado positivamente (NH₂ y COO- absorben H⁺ para convertirse en COOH y NH₃⁺), mientras que elevar el pH hará que el aminoácido se cargue negativamente (NH₃⁺ y COOH liberan H⁺ para convertirse en COO- y NH₂). Cuando tiene carga neta cero, no se mueve hacia el ánodo o cátodo durante la electroforesis. Este valor de pH específico es el punto isoeléctrico (pI). Para los aminoácidos con grupos R no ionizables, el pI suele estar alrededor de 5 a 6. Los grupos carboxilo en el grupo R disminuyen significativamente el pI para hacer la solución más ácida, mientras que los grupos amino o imino en el grupo R elevan el pI para hacerla más básica. Por lo tanto, los aminoácidos se clasifican como básicos o ácidos según sus grupos R.

La hidrofobicidad o hidrofilicidad está determinada por su grupo R. Cuando los aminoácidos forman un polipéptido, solo los grupos R están expuestos al agua. El péptido se pliega en una conformación con la energía libre más baja espontáneamente: los grupos R hidrofílicos están ubicados en el exterior para interactuar con el agua, mientras que los grupos R hidrofóbicos se entierran dentro lejos del agua. Es importante notar que las partes hidrofílicas en el grupo R no siempre hacen que el aminoácido sea más soluble. Si la porción hidrofóbica del grupo R es demasiado grande, puede reducir la solubilidad a pesar de las partes hidrofílicas. La tirosina es un ejemplo principal debido a la estructura hidrofóbica dominante. Un gran anillo de benceno con una metileno contrarresta el grupo hidroxilo hidrofílico para resultar en una solubilidad de solo 0.05 g.

Reacciones Químicas de los Aminoácidos

Sus propiedades químicas están asociadas con los grupos carboxilo, amino e hidroxilo. A temperatura ambiente, el ácido nitroso reacciona con sus grupos hidroxilo para producir gas nitrógeno. Medir el volumen de nitrógeno determinará la cantidad de aminoácidos. El átomo de hidrógeno en el grupo amino puede ser sustituido por grupos alquilo o cicloalquilo. Es similar a los ácidos orgánicos que el grupo carboxilo sufre reacciones correspondientes para producir ésteres, sales y amidas. Sus pares solitarios de electrones en los grupos tiol, amino, hidroxilo y carboxilo se complejan fácilmente con iones de metales pesados para formar compuestos estables. Esto explica por qué las proteínas se desnaturalizan fácilmente por metales pesados. La reacción química más significativa es la formación de enlaces peptídicos. El grupo amino de un aminoácido reacciona con el grupo carboxilo de otro, liberando una molécula de agua y formando un polipéptido.