Estructura Primaria de las Proteínas
Dos aminoácidos generan un enlace peptídico para conectarlos juntos al perder una molécula de agua. El tercero, cuarto, y hasta el N-ésimo aminoácido están enlazados de la misma manera. Son parecidos a una palabra. Diferentes números y tipos de letras crean diferentes palabras. Sin importar la longitud de la cadena peptídica, sus extremos son siempre un grupo amino o carboxilo. Los enlaces peptídicos covalentes son extremadamente robustos. La estructura primaria determina estructuras de orden superior, ya que la disposición de los aminoácidos nos permite deducir la estructura de la proteína.
Dos grupos sulfhidrilo pueden enlazarse juntos para formar un enlace disulfuro. Estos enlaces existen no solo entre diferentes regiones de la misma cadena peptídica, sino también entre diferentes cadenas peptídicas. Ciertos pliegues y estructuras de orden superior son mantenidos por enlaces disulfuro. Es un enlace covalente débil que puede romperse y reformarse fácilmente. Esta naturaleza dinámica es beneficiosa para regular la actividad biológica de la proteína.
Estructura Secundaria de las Proteínas
Los enlaces de hidrógeno crean estructura secundaria en cadenas polipeptídicas. No se originan de los grupos laterales, sino del enlace peptídico (-CO-NH-). La carga positiva parcial en el átomo de hidrógeno y la carga negativa parcial en el átomo de oxígeno forman un enlace de hidrógeno.
α-Hélice
La α-hélice es la estructura secundaria más común y abundante en las proteínas. Partes o toda la cadena peptídica tiene una conformación helicoidal regular a lo largo de su eje. Los grupos R en los aminoácidos están ubicados en el exterior de la hélice. En promedio, cada vuelta de hélice contiene 3.6 residuos. El enlace de hidrógeno entre el oxígeno carbonilo en el residuo n y el protón amida en el residuo (n+3) es el factor principal para mantener esta estructura. Las hélices dextrógiras son la conformación más común, aunque también ocurren hélices levógiras.
Si una hélice ocurrirá en la cadena peptídica está altamente relacionada con los grupos R de los aminoácidos. Las hélices se encuentran fácilmente en grupos R neutros pequeños, como los grupos metilo. La polialanina se enrolla espontáneamente en una α-hélice en soluciones acuosas de pH 7. Las regiones ricas en aminoácidos ácidos o básicos tienen menos probabilidad de formar hélices. En soluciones neutras, la polilisina existe aleatoriamente debido a la repulsión entre los grupos R cargados positivamente, pero puede generar espontáneamente una α-hélice en soluciones alcalinas cuando las cargas positivas son neutralizadas.
Además de la carga, el tamaño del grupo R también influye en la formación de hélices. Algunos grupos R son tan grandes que obstruyen el espacio incluso en el exterior, como los aminoácidos con anillos de benceno. Estos no solo tienen grandes volúmenes sino también su carácter hidrofóbico hace que tiendan a agruparse con otros grupos lipofílicos.
β-hoja
Las cadenas polipeptídicas paralelas construyen una estructura repetitiva regular a través de enlaces de hidrógeno. Piensas en ellas como tiras de papel doblado dispuestas en paralelo. Las cadenas polipeptídicas son en zigzag a lo largo de las tiras, y los α-carbonos están siempre en el pliegue. Los grupos R se colocan en los lados superior e inferior del papel alternadamente para evitar la obstrucción estérica.
El grupo carbonilo en una cadena polipeptídica forma un enlace de hidrógeno con el protón amida de una cadena adyacente. Casi todos los enlaces peptídicos participan en β-hojas que están en tipo paralelo o antiparalelo. En β-hojas antiparalelas, los N-terminales apuntan en direcciones opuestas. Este tipo es más estable porque los enlaces de hidrógeno son casi perpendiculares a las cadenas polipeptídicas. Los N-terminales en β-hojas paralelas están en la misma dirección. Sus enlaces de hidrógeno están ligeramente inclinados y menos estables.
β-giro, β-bulge
La mayoría de las proteínas son globulares que requieren giros y vueltas en la cadena polipeptídica para satisfacer esta forma. Estructuras no repetitivas como β-giros y β-bulges sirven para este propósito. En β-giros, el grupo carbonilo en el enlace peptídico n y el protón amida en el enlace peptídico (n+4) están conectados por un enlace de hidrógeno para crear un bucle muy estable que gira la cadena polipeptídica 180°. La prolina y la glicina aparecen a menudo en β-giros.
β-bulge es otra estructura no repetitiva común. Puedes imaginarlo como un aminoácido que se inserta en la cadena polipeptídica en β-hoja para causar un abultamiento localizado. No cambia la dirección de la polipeptida tan bruscamente como un β-giro pero introduce ligeras doblar para acomodar estructuras tridimensionales complejas, como las cercanas a los sitios activos.
Espiral Aleatoria
Se refiere a regiones sin estructuras regulares de α-hélice o β-hoja. Estas áreas parecen desordenadas, pero de hecho tienen conformaciones estables y bien definidas como otras estructuras secundarias. Las espirales aleatorias a menudo constituyen los sitios activos de las enzimas u otras áreas funcionales en las proteínas. También están situadas en la superficie y los enlaces de los dominios. Estas regiones dinámicas se ajustan ligeramente para encajar mejor con los ligandos. Por ejemplo, muchos factores de transcripción contienen espirales aleatorias que ayudan en su movimiento a lo largo del ADN y en el reconocimiento de sitios de unión específicos.
Estructura Terciaria de las Proteínas Globulares
Aunque las proteínas fibrosas son abundantes y esenciales en los organismos, no son muy diversas. La complejidad y diversidad se reflejan principalmente en las proteínas globulares. Varias unidades estructurales secundarias se combinan para formar una estructura terciaria esférica o elipsoidal. Los grupos hidrofóbicos están enterrados dentro, mientras que los grupos hidrofílicos interactúan con el entorno acuoso. También se conoce como sitio activo cuya estructura suelta permite ajustes conformacionales al unirse. Las interacciones hidrofóbicas, los enlaces de hidrógeno, los puentes salinos y los enlaces disulfuro están involucrados en la estructura terciaria.
Estructura Cuaternaria de las Proteínas
Las proteínas monoméricas como la mioglobina no tienen estructura cuaternaria, mientras que algunas proteínas con múltiples cadenas polipeptídicas son más complejas. Estos péptidos se llaman subunidades. Lo que los conecta son interacciones hidrofóbicas, unos pocos enlaces de hidrógeno y puentes salinos, por lo que la estructura quaternary es menos robusta. Estas subunidades deben combinarse para conferir actividad biológica a la proteína. Las subunidades separadas no pueden realizar sus funciones biológicas, incluso si las conformaciones originales se mantienen. La proteína C-reactiva está compuesta por cinco subunidades idénticas. Mientras tanto, las diferentes subunidades están disponibles en proteínas, como en la hemoglobina.