Los enlaces covalentes son responsables de la formación y enlace de cadenas peptídicas. Otros enlaces secundarios con interacciones mucho más débiles están involucrados en la estructura tridimensional compleja de las proteínas.
Enlaces Peptídicos Covalentes
Es un enlace químico covalente formado entre dos aminoácidos. Esto ocurre cuando un grupo amino pierde un átomo de hidrógeno y un grupo carboxilo pierde un grupo hidroxilo, lo que resulta en la liberación de una molécula de agua. La estructura primaria de las proteínas es construida por él. La resonancia permite que todos los átomos del enlace peptídico se encuentren en un mismo plano. El agua hirviendo no rompe esta interacción muy fuerte. Sólo las enzimas, ácidos o bases pueden romperlo. Consulte artículos anteriores para obtener más detalles sobre enlaces peptídicos o polipéptidos.
El enlace disulfuro es un enlace covalente más débil.
Une dos grupos sulfhidrilo en la cisteína. Su energía de enlace es sólo alrededor del 60% de un enlace peptídico, pero todavía es mucho más fuerte que las interacciones. Está involucrado en el correcto plegamiento de las proteínas. Los aminoácidos hidrofóbicos a veces rodean los enlaces disulfuro para formar centros hidrofóbicos locales y evitar que las moléculas de agua entren en la proteína. Ocurren tanto de manera intramolecular como intermolecular. Una molécula de insulina consta de dos cadenas peptídicas, A y B. La cadena A tiene un enlace disulfuro interno que la dobla. Las cadenas A y B también están unidas por dos enlaces disulfuro.
Es dinámico. Aunque puede romperse por agentes reductores, también se regenera con la ayuda de agentes oxidantes. Cuando se rompe o se regenera, los cambios estructurales hacen que la proteína pierda su función biológica. A veces, estos cambios conformacionales aumentarán la actividad biológica o resultarán en nuevas funciones. Por lo tanto, esta propiedad dinámica puede regular las actividades vitales con la ayuda del glutatión.
Puente de Sal
Los puentes de sal son interacciones electrostáticas entre cadenas laterales de aminoácidos con cargas opuestas. Por ejemplo, Arg con carga positiva y Asp con carga negativa se atraerán para formar enlaces de sal. Su estabilidad está sujeta al pH y a la concentración de sal. Si la concentración de sal es muy alta, algunos grupos R cargados se combinarán con iones de sal. De manera similar, una solución demasiado ácida o demasiado básica neutralizará algunos grupos R cargados, dificultando la formación de puentes de sal. Aunque su fuerza y estabilidad no son tan buenas como las de los enlaces covalentes, es más fuerte que los enlaces de hidrógeno. Por lo tanto, todavía juega un papel crucial en el mantenimiento de la estructura de las proteínas.
Enlace de Hidrógeno
Los enlaces de hidrógeno en las proteínas provienen de los enlaces peptídicos y de los grupos de las cadenas laterales. Los átomos de hidrógeno con carga parcialmente positiva y los átomos de oxígeno con carga parcialmente negativa se atraen entre sí. Los enlaces peptídicos son muy comunes en las proteínas, por lo que resulta en algunas estructuras repetitivas como α-hélices y β-hojas. En una α-hélice, el oxígeno carbonilo en el residuo n forma un enlace de hidrógeno con el protón amida en el residuo (n+3). Los enlaces de hidrógeno en las β-hojas abarcan diferentes cadenas peptídicas o diferentes regiones de la misma cadena peptídica. Proporcionan una gran resistencia mecánica para las proteínas fibrosas, como la triple hélice en el colágeno y las β-hojas y α-hélices en la seda de araña.
Los grupos polares en las cadenas laterales, como los grupos hidroxilo, amida y sulfhidrilo, también pueden formar enlaces de hidrógeno. Aunque su distribución desigual no puede formar estructuras regulares, los enlaces de hidrógeno de las cadenas laterales son muy importantes para la estructura terciaria. Abarcan grandes distancias para conectar aminoácidos en diferentes regiones para mantener su compleja estructura espacial.
Los enlaces de hidrógeno son más fáciles de romper o reconstruir que los puentes de sal. La razón es que se combinarán con otros iones cargados en solución. Esta propiedad dinámica permite que las proteínas ajusten su estructura en relación con la actividad biológica cuando cambia el entorno. Además, las colisiones intensas debido a altas temperaturas también los descompondrán. A pesar de esto, siguen siendo la interacción secundaria más importante debido a la gran cantidad. Las personas incluso calculan la fuerza de unión de los enlaces de hidrógeno para inferir si una proteína y un ligando están emparejados, especialmente en el desarrollo de fármacos.
Interacción Hidrofóbica
Los grupos hidrofílicos están ubicados en la superficie para entrar en contacto con el agua. Las moléculas de agua se organizan en una estructura de clatrato regular alrededor de las sustancias hidrofóbicas. Los grupos hidrofóbicos tienden a concentrarse dentro de las proteínas globulares para evitar el agua. Sin embargo, la atracción eléctrica interrumpe la estructura de clatrato y hace que las moléculas de agua se organicen de una manera más caótica. Mantener una estructura ordenada requiere más energía libre, por lo que las sustancias hidrofóbicas tienden a agruparse para reducir el área en contacto con el agua. Una estructura de clatrato más pequeña a su alrededor significa menor energía libre.
Los grupos hidrofóbicos tienden a concentrarse dentro de las proteínas globulares para evitar el agua, mientras que los grupos hidrofílicos se ubican en la superficie para contactar con el agua mediante enlaces de hidrógeno. ¿Por qué es así? Las moléculas de agua se organizan en una estructura de clatrato regular alrededor de las sustancias hidrofóbicas. Sin embargo, la atracción electrostática entre el agua y los grupos hidrofílicos interrumpe la estructura de clatrato para hacer una disposición más desordenada. Mantener una estructura ordenada requiere más energía libre. Por lo tanto, las partes hidrofílicas se exponen al medio acuoso para crear desorden. Si las partes hidrofóbicas también tienen que coexistir con el agua, el mínimo orden se logra agrupándose para reducir la relación volumen-superficie.
Fuerzas de Van der Waals
Son fuerzas de atracción débiles entre átomos o moléculas que están cerca unos de otros. Aunque son mucho más débiles que las interacciones mencionadas anteriormente, influyen en el punto de ebullición, punto de fusión y viscosidad de las sustancias orgánicas. Las estructuras terciaria y cuaternaria de macromoléculas biológicas como las proteínas y el ADN también son construidas por estas fuerzas.
Las interacciones dipolo-dipolo se encuentran entre moléculas polares con momentos dipolares permanentes. Es similar a la situación en que dos pequeñas bolas con cargas opuestas se atraen entre sí. Otra situación son las fuerzas dipolo-dipolo inducidas.
Puedes imaginar una escena como esta: una varilla de vidrio cargada atraerá un pequeño trozo de papel porque la varilla inducirá una carga eléctrica en el papel.
Las fuerzas de dispersión de London son el tipo más débil de fuerzas de Van der Waals. La nube de electrones dentro de un átomo forma un dipolo temporal en un cierto momento, lo que induce cargas en las partículas circundantes. Las fuerzas de dispersión de London existen en todos los átomos y moléculas.