Péptidos son intermedios entre amino ácidos y proteínas. No hay frontera distinta separándolos de proteínas. Generalmente, compuestos con menos de 50 amino ácidos son referidos como péptidos. Dos amino ácidos componen el péptido más simple llamado dipéptidos. Hay sólo 2 a 20 amino ácidos en oligopeptidos, mientras polipéptidos contienen 20 a 50.
Estructura de Enlaces Peptídicos y Polipéptido
Los enlaces peptídicos covalentes son formados enzimáticamente entre dos amino ácidos. Uno contribuye un grupo carboxilo y pierde un hidroxilo, otro da un grupo amino y pierde un hidrógeno, consecuentemente una molécula de agua es producida durante esta reacción de deshidratación. En una cadena polipeptídica, todos los grupos amino y carboxilo vinculados al α-carbono participan en enlaces peptídicos, excepto los en los extremos. El extremo con grupo amino libre es llamado N-terminal, mientras otro extremo que tiene un grupo carboxilo libre es llamado C-terminal.
Dentro del enlace peptídico (-CO-NH-), carbono y oxígeno están vinculados por un enlace doble, y otros átomos están vinculados por enlaces simples. La rotación libre de enlaces simples les permite en diferentes planos teóricamente, pero resonancia entre los átomos de carbono, nitrógeno, y oxígeno crea un carácter de enlace doble parcial para mantener todos los átomos en péptido y los dos α-carbonos conectados en el mismo plano. Los α-carbonos están posicionados en una configuración trans para minimizar la interferencia estérica de sus grupos R. El enlace C-N en un péptido mide 0.133 nm. Es más corto que un típico enlace simple C-N (0.145 nm) pero más largo que un enlace doble C=N (0.125 nm). Refleja una naturaleza de enlace doble parcial.
Propiedades Físicas y Químicas del polipéptido
El tamaño molecular pequeño y estructura simple otorgan a los oligopeptidos propiedades similares a los amino ácidos. Exhiben puntos de fusión definidos que están por encima de 200°C. En péptidos más largos, las cadenas laterales determinan sus propiedades. Pueden enrollarse y plegarse en varias formas parecidas a proteínas. Grupos hidrofóbicos tienden a estar ocultos internamente, mientras grupos hidrofílicos están expuestos al entorno externo. Polipéptidos comparten propiedades físicas similares con proteínas. No hay punto de fusión definido. Las altas temperaturas perturbarán su conformación nativa para dejarlos inactivos biológicamente.
Péptidos son generalmente solubles en agua debido a sus enlaces peptídicos polares. Las cadenas laterales polares o cargadas les dan una excelente solubilidad en agua o disolventes orgánicos polares. Grupos R hidrofóbicos hacen los péptidos menos solubles en agua pero más solubles en disolventes orgánicos. Como amino ácidos y proteínas, péptidos son moléculas anfotéricas. Grupos carboxilo en los grupos R liberan iones de hidrógeno, para impartir una carga negativa, mientras grupos amino absorben iones de hidrógeno para crear una carga positiva. La carga neta es dependiente del pH, y cero en un pH específico que es llamado punto isoeléctrico (PI). Como valores de pH por debajo de pI, la carga neta es positiva. Si valores de pH por encima de pI, el péptido lleva cargas negativas.
Funciones del Bio-Péptido, oligopeptido
Intestinos pequeños de animales utilizan proteínas no limitadas a amino ácidos libres. Oligopeptidos conteniendo 2-3 amino ácidos son más fácilmente absorbidos. Esta vía de absorción evita competencia entre diferentes amino ácidos por las mismas proteínas de transporte, así péptidos cortos son transferidos del intestino a células más rápidamente y fácilmente. Dentro de las células intestinales, péptidos son descompuestos por enzimas en amino ácidos que son liberados en sangre para síntesis de proteínas y otras funciones fisiológicas. Animales alimentados con dietas suplementadas con péptidos crecen más músculo magro que aquellos dados amino ácido.
Oligopeptidos también pueden complejarse con iones metálicos para mejorar la absorción. Por ejemplo, elementos traza como hierro y zinc están unidos a oligopeptidos que son transportados al sistema circulatorio. De lo contrario, estos iones metálicos precipitarán fácilmente en el entorno digestivo alcalino y resultarán en una biodisponibilidad disminuida. Esta característica ayuda a mejorar la ingesta nutricional en organismos.
Adicionalmente, algunos polipéptidos exhiben propiedades antimicrobianas contra bacterias, hongos, virus, e incluso células cancerígenas. Típicamente, péptidos antimicrobianos ricos en lisina y arginina tienen menos de 50 amino ácidos y son. La lipofilia les permite adherirse a membranas celulares para perforar poros. Luego la fuga de sustancias intracelulares causa la muerte microbiana. Estos péptidos cortos ampliamente distribuidos son un mecanismo de defensa vital para muchos organismos. Son considerados potenciales nuevos candidatos antibióticos, ya que tienen acción antimicrobiana rápida y de amplio espectro sin resistencia a medicamentos.